FIBRINOGENO

Información detallada
Código de Examen 
Recipiente   M03
Sinónimos   Factor I; Niveles de Fibrinogeno; Fibrinogeno cuantitativo
Volumen Normal   1 ml
Volumen Pediátrico   0.5 ml
Recolección   Plasma pobre en plaquetas
Días de proceso   Lunes a Domingo
Tiempo de Análisis   

1 hora si es urgente, 4 horas en pacientes hospitalizados y 6 horas en pacientes ambulatorios.

Almacenamiento 

  Temperatura ambiente:4 horas; Refrigerado: 1 día; Congelado: 1 semanas
Contraindicaciones   

Tubo coagulado, con muestra insuficiente, muestra hemolisada, muestra con más de una hora después de su recolección, muestra conservada no congelada. El paciente no debe recibir heparina 1 antes de la recolección de la muestra.
Utilidad   

Identificar afibrinogenemia congénita, coagulación intravascular diseminada y actividad fibrinolítica.
Limitaciones   

Se encuentra elevado en pacientes que reciben anticonceptivos orales. La interpretación de los resultados puede ser limitada si el paciente está recibiendo terapia anticoagulante. En casos de disfrinogenemia, la determinación de los resultados varia ampliamente dependiendo del método.
Método   

Los muchos metodos propuestos para fibrinogeno y su uso sobre la generación pasada son una reflexión a las dificultades encontradas para su aplicación clínica. Generalmente la mayoría de la información clínica obtenida está basada en los métodos "funcionales" (por ejemplo aquellos que determinan las proteínas coagulables del plasma). Estos, sinembargo, dependen de la activación del fibrinogeno con la subsecuente evaluación de la fibrina (la cual puede o no estar contaminada con otra proteína). Los metodos funcionales muestran la presencia de fibrinogeno no coagulable (formas moleculares aberrantes-disfibrinogenes). La mayoria de los métodos basados inmunologicamente dan resultados altamente erróneos. Estos usualmente detectan formas moleculares alteradas pero pueden incluir productos de degradación ( grandes fragmentos X). Debera considerarse empleando dos metodologías diferentes dependiendo de la situación clínica. Los métodos funcionales con diferentes modos de activación y/o detección de punto final o con un metodo "funcional" y otro basado en un principio "inmunologico", pueden estar disponibles en algunos laboratorios. Literatura reciente describe muchos métodos basados sobre el coagulo de fibrina del plasma y la determinación de proteína en el coagulo (por peso o quimicamente). Estos métodos son generalmente largos, tecnicamente díficiles, e imprecisos debido a la inclusión de proteínas en el coágulo diferentes al fibrinogeno, pérdida de fragmentos del coágulo e inexactitud en la medición de la proteína del coágulo. Estos no determinan el fibrinogeno no coagulable derivado de la proteína. El método de trombina modificado, prueba de Clauss (en el cual una alta concentración de trombina es adicionada a un plasma diluído, resultando un tiempo de coagulación proporcional a la concentración de fibrinogeno) tiene la ventaja de que la medición es una reacción de punto final. Este es un procedimiento rápido y simple. La prueba de Clauss, sinembargo, depende de una curva de calibración confiable y precisa, puede dar resultados falsamente bajos en pacientes con productos de degradación o paraproteínas. Un método similar al de Clauss (Ellis y Stransky) está aumentando su uso debido a la introducción de muchos instrumentos automatizados. El calcio y la trombina son adicionados al plasma citratado, y el resultado se mide por turbidimetria. El alcance de la polimerización de la fibrina más que la velocidad de la conversión a fibrinogeno es el parámetro utilizado. Han sido desarrollados test inmunologicos utilizando anticuerpos recubiertos con particulas de latex y radioinmunoensayos para fragmentos de fibrina, monomeros y fibrinopeptidos A y B. Existen otras pruebas que combinan la electroforésis y la coagulación de la trombina a fibrinogeno. Seguidamente la electroforesis de proteina de plasma, es aplicada la trombina para fijar el fibrinogeno, y este es convertido a fibrina en una membrana de acetato de celulosa; las proteínas no coagulables son lavadas con solución salina. La membrana luego es coloreada y cuantificada por densitometría.
Rango de referencia   150-430 mg/dl
Información Técnica   

El fibrinogeno es un complejo polipeptido el cual actúa sobre una enzima (fisiologicamente por la trombina pero patologicamente por otras sustancias tales como ocurre con el veneno de serpiente como por ejemplo la reptilasa) que es convertida a fibrina y que forma una malla entre las plaquetas dando lugar al coagulo de sangre. El fibrinogeno esta formado por tres diferentes pares de polipeptidos: cadena alfa, beta y gama, unidos por enlace disulfuro y formando un dímero. Con la conversión a fibrina, dos pares de peptidos son liberados de las terminales N de las cadenas alfa y beta (fibrinopeptidos A son liberados de las cadenas alfa y los fibrinopeptidos B de las cadenas Beta). La estructura bioquimica y molecular ha sido explorada, y la estructura primaria completamente establecida. Los niveles de fibrinogeno estan disminuídos en la afibrinogenemia hereditaria, en la coagulación intravascular, en la fibrinolisis primaria y secundaria y en la enfermedad hepatica. Niveles aumentados han sido observados con inflamación, embarazo y en mujeres que reciben anticonceptivos orales. Niveles muy altos de heparina o productos de degradación de la fibrina pueden afectar los resultados de algunas pruebas. El fibrinógeno, además de su importancia primaria como una proteína de la coagulación, también es una proteína reactante de fase aguda. Como tal esta se aumenta en el proceso de enfermedades que involucran daño tisular y/o inflamación. Este no es a menudo empleado clinicamente como un determinante a la respuesta de la fase aguda sino como concurrente de hemorragia y de coagulación intravascular diseminada.
Preparación   

Durante el procedimiento de recolección evitar la contaminación de la muestra con tromboplastina tisular. Separar y congelar el plasma lo más rápidamente posible si no va a ser procesado inmediatamente.
Información adicional   

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